Пространственная структура белка 5ZFI

Практикум 3

Структура в целом

Макромолекула 5ZFI является белком (это Мышиный калликреин 7 в комплексе с производным 6-бензил-1,4-диазепан-7-он). Согласно классификации является гидролазой. Данный белок представлен одной единственной полимерной цепью А (её длина составляет 224 аминокислотных остатка). Биологическая единица не отличается от асимметрической. На рисунке 1 представлен общий вид структуры.

photo_1 — Рисунок 1. Общий вид макромолекулы

Отдельные цепи

Данная макромолекула относится к организму Mus musculus (Домовая мышь). Ей соответствует Uniprot_id Q91VE3 и название Kallikrein-7. Относительно референса из Uniprot мутации в последовательности отсутствуют. На рисунке 2 видно, что структура состоит из a-спиралей и b-листов. При этом количество последних преобладает, что может говорить о стабильности и прочности белка.

photo_2 — Рисунок 1. Окраска белка по типу вторичной структуры

Малые молекулы

В составе белка присутствуют 2 макромолкулы: 9С9 (2-[(3Z,6R)-6-[(2,6-dichlorophenyl)methyl]-3-(dimethylhydrazinylidene)-7-oxo-1,4-diazepan-1-yl]-N-[3-(1-methyl-1H-pyrazol-4-yl)phenyl]acetamide) и TRS (2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL). На рисунке 3 показано белковое окружение лиганда 9C9 на расстоянии 5 ангстрем.

photo_3 — Рисунок 3. Белковое окружение лиганда 9C9

Практикум 4

Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка

Водородная связь, затрагивающая атомы боковых радикалов аминокислот

Солевой мостик

Дисульфидная связь

photo_4 — Рисунок 4. Связь между двумя цистеинами

Стекинг

photo_5 — Рисунок 5. Связь между бензольными кольцами

Практикум 5

Hомер белка: EC: 3.4.21.117 (т.е класс ферментов - гидролазы)

Этот фермент обладает широкой субстратной специфичностью и способен расщеплять денатурированный при нагревании бычий казеин и альфа-цепь нативного человеческого фибриногена. Считается, что он играет определенную роль в десквамации (шелушении) наружного слоя кожи, рогового слоя, разрушая межклеточные связующие структуры.

В состав каталитического центра входят 3 аминокислоты: His-57, Asp-102, Ser-195..

ph1 — Рисунок 1. Аминокислоты каталитического центра

ph2 — Рисунок 2. Водородные связи между остатками активного центра.

ph3 — Рисунок 3. Водородные связи между аминокислотами каталитического центра и окружением.

Ингибитором этого белка является лиганд 9С9 (отмечен желтым)

ph4 — Рисунок 4. Расстояние от ингибитора до активного центра.

Источники:

PDB
ENZYME