Здесь представлена модель белка гомолога альфа-литической протеазы Streptomyces monomycini. Функция данного белка неизвестна, лиганд не обнаружен.
По этой ссылке можно скачать скрипт.
Таблица 1. Параметры водородных связей
| # | Имена атомов | Длина связи N-O, Å | Угол N-H-O, ° |
|---|---|---|---|
| Альфа-спирали | |||
| 1 | N(191GLY)-O(187LEU) | 2,93 | 117,4 |
| 2 | N(190PHE)-O(186ALA) | 3,09 | 146,7 |
| 3 | N(189ALA)-O(185PRO) | 2,91 | 155,1 |
| 4 | N(188ALA)-O(184LEU) | 2,99 | 162,7 |
| 5 | N(186ALA)-O(183VAL) | 2,98 | 127,9 |
| Среднее | 2,98 | 141,96 | |
| Бета-слои | |||
| 1 | N(122GLU)-O(140ARG) | 1,94 | 154,8 |
| 2 | N(140ARG)-O(123ALA) | 2,10 | 155,6 |
| 3 | N(126VAL)-O(138LEU) | 2,00 | 179,3 |
| 4 | N(138LEU)-O(126VAL) | 2,07 | 169,4 |
| 5 | N(128VAL)-O(135VAL) | 2,06 | 154,7 |
| Среднее | 2,03 | 162,76 | |
Таким образом, средняя длина водородной связи в альфа-спирали составляет 2.98Å (max - 3.09Å, min - 2.91Å), средний угол N-H-O составляет 141.96° (max - 162.7°, min - 151.5°). По исследовательским данным [1], стандартное значение длины между атомом азота и кислорода для альфа-спирали составляет 2.92 ± 0.14Å, угла N-H-O 161 ± 9°. Соответственно, исходя из средних значений длины водородной связи и угла, представленных в таблице 1, длины соответствуют диапозону, тогда как разброс по углам ярче выражен и среднее значение достаточно сильно отличается от стандартных.
Средняя длина водородной связи в антипараллельном бета-листе составляет 2.03Å (max - 2.10Å, min - 1.94Å), средний угол N-H-O составляет 162.76° (max - 179.3°, min - 154.7°). Обычно длина водородной связи в антипараллельном бета-листе составляет 2.91 ± 0.14Å, что никак не сопоставляется с полученными данными для этого белка, cредний угол же составляет 160 ± 10° и среднее значение для белка соответствует этому диапозону, хотя некоторые углы выходят за рамки [1].
1. E.N.Baker, R.E.Hubbard, 1984, Hydrogen bonding in globular proteins.